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Text File  |  1995-03-04  |  3.1 KB  |  63 lines
  1. *******************************************
  2. * Glycosyl hydrolases family 1 signatures *
  3. *******************************************
  4.  
  5. It has been shown [1 to 4] that the  following  glycosyl hydrolases can be, on
  6. the basis of sequence similarities, classified into a single family:
  7.  
  8.  - Beta-glucosidases (EC 3.2.1.21) from various bacteria such as Agrobacterium
  9.    strain ATCC 21400, Bacillus polymyxa, and Caldocellum saccharolyticum.
  10.  - Two plants (clover) beta-glucosidases (EC 3.2.1.21).
  11.  - Two  different  beta-galactosidases (EC 3.2.1.23)  from  the archaebacteria
  12.    Sulfolobus solfataricus (genes bgaS and lacS).
  13.  - 6-phospho-beta-galactosidases (EC 3.2.1.85) from  various  bacteria such as
  14.    Lactobacillus casei, Lactococcus lactis, and Staphylococcus aureus.
  15.  - 6-phospho-beta-glucosidases (EC 3.2.1.86) from Escherichia coli (genes bglB
  16.    and ascB) and from Erwinia chrysanthemi (gene arbB).
  17.  - Plants myrosinases (EC 3.2.3.1) (sinigrinase) (thioglucosidase).
  18.  - Mammalian lactase-phlorizin hydrolase  (LPH)  (EC 3.2.1.108 / EC 3.2.1.62).
  19.    LPH, an integral membrane glycoprotein, is  the  enzyme that splits lactose
  20.    in the small intestine. LPH is a large protein of about 1900 residues which
  21.    contains four tandem repeats  of  a  domain  of about 450 residues which is
  22.    evolutionary related to the above glycosyl hydrolases.
  23.  
  24. One of the conserved regions in  these enzymes  is  centered  on  a  conserved
  25. glutamic acid residue which has been  shown [5], in the beta-glucosidase  from
  26. Agrobacterium, to  be directly involved  in glycosidic bond cleavage by acting
  27. as a nucleophile. We have used this region as a signature pattern. As a second
  28. signature pattern  we  selected  a  conserved region,  found in the N-terminal
  29. extremity of these enzymes, this region also contains a glutamic acid residue.
  30.  
  31. -Consensus pattern: [LIVMFSTC]-[LIVFYS]-[LIV]-[LIVMST]-E-N-G-[LIVMFAR]-[CSAGN]
  32.                     [E is the active site residue]
  33. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  34. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 3.
  35.  
  36. -Note: this pattern will pick up the last two domains of LPH;  the  first  two
  37.  domains, which are removed from  the LPH precursor by proteolytic processing,
  38.  have lost the active site glutamate and may therefore be inactive [4].
  39.  
  40. -Consensus pattern: F-x-[FYWM]-[GSTA]-x-[GSTA]-x-[GSTA](2)-[FYN]-[NQ]-x-E-x-
  41.                     [GSTA]
  42. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  43. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  44.  
  45. -Note: this pattern will pick up the last three domains of LPH.
  46.  
  47. -Expert(s) to contact by email: Henrissat B.
  48.                                 bernie@cermav.grenet.fr
  49.  
  50. -Last update: December 1992 / Patterns and text revised.
  51.  
  52. [ 1] Henrissat B.
  53.      Biochem. J. 280:309-316(1991).
  54. [ 2] Henrissat B.
  55.      Protein Seq. Data Anal. 4:61-62(1991).
  56. [ 3] Gonzalez-Candelas L., Ramon D., Polaina J.
  57.      Gene 95:31-38(1990).
  58. [ 4] El Hassouni M., Henrissat B., Chippaux M., Barras F.
  59.      J. Bacteriol. 174:765-777(1992).
  60. [ 5] Withers S.G., Warren R.A.J., Street I.P., Rupitz K., Kempton J.B.,
  61.      Aebersold R.
  62.      J. Am. Chem. Soc. 112:5887-5889(1990).
  63.